Em uma aula prática de bioquímica, para medir a atividade catalítica da enzima catalase, foram realizados seis ensaios independentes, nas mesmas condições, variando-se apenas a temperatura. A catalase decompõe o peróxido de hidrogênio, produzindo água e oxigênio. Os resultados dos ensaios estão apresentados no quadro.
Os diferentes resultados dos ensaios justificam-se pelo(a)
a) |
variação do pH do meio. |
b) |
aumento da energia de ativação. |
c) |
consumo da enzima durante o ensaio. |
d) |
diminuição da concentração do substrato. |
e) |
modificação da estrutura tridimensional da enzima. |
A catalase é uma enzima presente nos peroxissomos, organelas citoplasmáticas presentes em células animais. Trata-se de uma macromolécula formada por quatro cadeias polipetídicas idênticas, conforme ilustrado pela figura abaixo que indica cada polipeptídeo por uma cor (laranja, rosa, azul e verde):
Fonte: The Rockfeller University. Disponível em https://rockedu.rockefeller.edu/component/escape-protein-background/#:~:text=Catalase%20is%20an%20example%20of,the%20appropriate%20wavelength%20of%20light. Acesso em 20 nov 2022.
Essa enzima tem como uma de suas funções promover a decomposição do peróxido de hidrogênio () de acordo com a equação química
Entre os ensaios 1 e 2, o aumento da temperatura (10 a 15°C) leva à um aumento na velocidade de decomposição do , o que pode ser explicado pelo efeito da temperatura sobre a cinética de uma reação química. Quanto maior a temperatura, maior o grau de agitação das partículas e, portanto, maior a probabilidade de colisões efetivas entre os reagentes, levando assim a um aumento na rapidez da transformação.
A partir do Ensaio 3, observa-se uma tendência contrária, ou seja, o aumento da temperatura leva a uma diminuição na taxa de decomposição do peróxido de hidrogênio, o que pode ser explicado pela perda da capacidade catalítica da enzima catalase com o aumento da temperatura.
Proteínas tem sua função dependente de sua sequência de resíduos de aminoácidos, unidos por ligações covalentes (estrutura primária) e pelo arranjo tridimensional estabelecido majoritariamente por interações intermoleculares que ocorrem entre as cadeias laterais e grupos funcionais presentes nestes resíduos (estruturas secundária, terciária e quaternária). Assim, a efetividade da catalase na catálise da quebra do peróxido de hidrogênio depende da manutenção de sua estrutura espacial.
O aumento da temperatura pode ocasionar o processo de desnaturação proteica, que consiste na perda da estrutura tridimensional pela ruptura de interações intermoleculares entre os grupos constituintes dos polipetídeos. Assim, ao ser aquecida, a catalase sofre modificações na estrutura tridimensional (secundária, terciária e quaternária), tendo portanto sua atividade catalítica inibida, o que justifica a diminuição de sua efetividade como catalisador da decomposição de peróxido de hidrogênio e a consequente diminuição da taxa de reação desta transformação, conforme ilustrado na tabela do enunciado.
a) Incorreta. O pH do meio não é alterado nos ensaios descritos e, portanto, esta não é uma variável que justifica as alterações observadas na taxa de decomposição do peróxido de hidrogênio.
b) Incorreta. A energia de ativação não se altera com a variação da temperatura visto que ela depende apenas da formação do complexo ativado (estado de transição específico entre reagente e produto).
c) Incorreta. A enzima não é um reagente, ela atua como um catalisador do processo, ou seja, auxilia a reação a acontecer mais rapidamente, no entanto, não é consumida.
d) Incorreta. A concentração de substrato não é alterada nos ensaios descritos e, portanto, esta não é uma variável que justifica as alterações observadas na taxa de decomposição do peróxido de hidrogênio.
e) Correta. O aumento da temperatura leva à perda da atividade catalítica da catalase por desnaturação da enzima e, consequentemente, à diminuição da taxa de decomposição do peróxido de hidrogênio.